阿爾茨海默病的關鍵參與者，tau蛋白的新結構被解析

當大腦中的蛋白質形成異常纏結時會發生阿爾茨海默病，並且關鍵參與者是τ蛋白，其通常穩定神經元的細胞骨架。

雖然頭部纏結的結構是已知的，但科學家們對於正常的τ如何與細胞骨架的結構組分（即所謂的微管）相互作用了解得並不多。

伯克利加州大學伯克利分校伯克利分子與細胞生物學教授，伯克利實驗室高級教授科學家，霍華德休斯醫學研究所研究員Eva Nogales領導的研究小組現已確定τ蛋白結合微管時的詳細結構。

該模型提供了對τ蛋白在正常情況下如何與微管相互作用的細節，以及是什麼使它在阿爾茨海默氏病和相關的神經疾病中形成tau纏結，稱為「tau蛋白病」。

微管在維持細胞形狀方面發揮重要作用，促成某些組織的運動，促進細胞內運輸和在細胞分裂過程中分離染色體。每個微管是由13個平行的微管蛋白原絲組成的空心圓柱體。

Tau幫助保持這些微管穩定並將它們組織成微管蛋白束。tau蛋白中的突變或諸如過度磷酸化的修飾降低了tau對微管的親和力並被認為有助於tau纏結的形成。

加州大學伯克利分校和伯克利實驗室的研究人員提供了一個更詳細的tau蛋白和微管之間相互作用的結構模型，揭示了與其遭破壞及其相關的神經疾病。

該團隊使用低溫電子顯微鏡成像結合微管的天然成人tau，整體解析度為4.1埃（?）。他們發現tau沿著微管蛋白絲的頂部縱向附著，這一發現與之前的低解析度冷凍電鏡研究一致。

「我們的結構顯示了tau與微管表面的主要接觸是如何處於微管蛋白亞基之間的界面上，作為促進微管蛋白亞基之間的關聯的」訂書機「並解釋了tau如何促進微管穩定性，

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