生物物理所揭示植物的光適應與捕光調節機制

6 月 8 日，《科學》（Science）期刊發表了中國科學院生物物理研究所常文瑞 / 李梅研究組、章新政研究組的合作研究成果，題為 Structure of the maize photosystem I supercomplex with light-harvesting complexes I and II。該項工作首次報道了玉米光系統 I - 捕光複合物 I - 捕光複合物 II（PSI-LHCI-LHCII）超級複合物的高解析度冷凍電鏡結構，揭示了植物適應自然界多變光照條件，對兩個光系統的捕光進行調節，從而平衡能量分配的分子基礎。

光合作用為世界上幾乎所有的生命體提供賴以生存的物質和能量，放氧光合作用還維持著地球的大氣環境。放氧光合生物中的光系統 I（PSI）和光系統 II（PSII）吸收光能，共同完成光碟機動的電子傳遞，其能量傳遞和轉化效率高達 90% 以上。由於植物所處的自然環境是不斷變化的，植物進化出非常精巧的調節機制，從而最大限度地優化光合作用效率並避免光損傷。對光合作用調節機制的研究不僅具有重要的理論意義，還有著廣泛的應用價值，能夠為農業上作物的增產抗逆等研究提供結構基礎和思路。

狀態轉換是植物和綠藻中一種重要的光合作用調節機制，由於植物的 PSI 和 PSII 的捕光系統色素組成不同，導致對不同能量光的吸收能力不同，從而在自然環境下，受光照條件變化的影響，能量在兩個光系統間的分配不均衡。狀態轉換是植物適應光環境變化、平衡激發能在兩個光系統間分配的一種快速響應機制。這個過程是通過 PSII 上主要捕光天線 LHCII 的可逆磷酸化，並進而在 PSII 和 PSI 間遷移來實現的。當 PSII 被過度激發時，一部分 LHCII 會被磷酸化，從 PSII 上解離下來並結合到 PSI 上，形成 PSI-LHCI-LHCII 超級複合物。這部分 LHCII 作為 PSI 的外周天線，增加了傳遞到 PSI 反應中心的能量，從而實現了激發能在 PSII 和 PSI 之間的平衡分配。解析高解析度 PSI-LHCI-LHCII 複合體的結構能夠從分子水平上揭示複合物中各個蛋白亞基的排列、PSI 和 LHCII 的相互作用方式以及可能的能量傳遞途徑，進而揭示植物狀態轉換的分子機理。

生物物理所的聯合研究團隊通過密切合作，協同攻關，以最高的效率取得了突破性進展，完成了 PSI-LHCI-LHCII 超級複合體 3.3 埃解析度冷凍電鏡結構解析。該複合體是一個約 700kDa 的膜蛋白 - 色素複合體，結構精確指認了其中的 21 個蛋白亞基，定位了 202 個葉綠素分子，47 個類胡蘿蔔素分子以及眾多的其它輔因子（如圖）。該工作首次解析了 LHCII 的 N 末端磷酸化位點，揭示了 LHCII 和 PSI 的相互作用方式，構建了 PSI 中的全部亞基，包括以往 PSI 晶體結構中缺失的兩個亞基 PsaO 和 PsaN，並發現這兩個亞基分別介導了 LHCI 和 LHCII 向 PSI 核心的能量傳遞。該複合體結構彌補了過去發表的 PSI 晶體結構中缺失的結構信息及潛在能量傳遞途徑，並為深入研究植物狀態轉換的分子機理提供了重要基礎。該項工作所提供的數據有望啟發並促進人工光合作用體系的設計優化等應用研究。

生物物理所研究員李梅和章新政為論文的共同通訊作者，副研究員潘曉偉、馬軍和蘇小東為該項工作的共同第一作者，中科院院士、生物物理所研究員常文瑞以及研究員柳振峰參與了該項研究工作，這也是該團隊繼過去兩年在植物光系統 II 超級複合物結構研究工作（Nature 2016；Science 2017）發表之後的又一重要突破。該研究工作得到了科技部重點研發計劃、中科院 B 類先導專項、中科院前沿科學重點研究項目、自然科學基金和國家「青年千人計劃」的共同資助。數據收集和樣品分析等工作得到了生物物理所「生物成像中心」、生物物理所蛋白質科學研究平台等有關工作人員的大力支持和幫助。

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