細菌可將蛋白質合成為性能更優異的生物蛛絲
在科學研究領域，仿生相對屬於一種創新的捷徑。但與天然的蛛絲相比，實驗室合成的效果普遍不太理想。好消息是，華盛頓大學聖路易斯分校的研究人員，剛剛找到了新的方法 —— 藉助細菌的力量，將大號的蛋白質，轉變為多項關鍵性能不遜於天然產物的合成蛛絲。已知的是，蛛絲比在強度媲美鋼鐵的同時、韌性又優於凱夫拉（Kevlar），屬於自然界中最令人印象深刻的材料之一。
它從更大的蛋白質中分離出來，與天然物質相比，其多項關鍵指標並不遜色。
該校工程與應用科學學院研究團隊，在 8 月 20 號發表在《生物大分子學》雜誌上的文章中表示：
蜘蛛絲的拉伸強度和韌性，預期分子量保持正相關 —— 分子越大、則蛛絲越強。但在合成領域，前一個記錄保持者的重量，幾乎是天然蛛絲的兩倍。
即便如此，有關合成蛛絲的研究，還遠未達到能夠支撐其大規模應用的地步。有人想過養殖蜘蛛，甚至通過生物技術，將蛛絲基因拼接到其它生物上，但產能依然是個問題。
在這項新研究中，團隊的重心已不是改造細菌，而是試圖提升合成蛛絲在分子水平上的性能。
其關鍵在於怎麼融合蛋白質，該過程由特定的 DNA 序列推動，序列重複的次數越多、蛋白質就越大、所得的合成蛛絲也就越強。
新型生物合成蛛絲的顯微鏡圖像
儘管聽起來很簡單，但團隊必須克服的第一個障礙，就是細菌無法處理過大的序列、並將之切分成小塊。
為了解決這個問題，研究人員在 DNA 中添加了一個新的短序列。它會觸發蛋白質之間的化學反應，讓它們融合形成更大的蛋白質。
最終，他們打造出了測量值為 556 千道爾頓（kDa / 原子測量單位）的絲蛋白鏈。這較通普通天然絲蛋白的 370 kDa 更長，幾乎是其它生物合成蛛絲蛋白的兩倍（最大 285 kDa 左右）。
研究配圖
為測試材料性能，研究團隊後續將這些較大的蛋白質紡成了纖維，直徑約為人類頭髮絲的 1 / 10 。
結果發現，新材料在拉伸強度、韌性、延展性、抗變形性等方面，都可與天然蛛絲相媲美。
有關這項研究的詳情，已經發表在近日出版的《生物大分子學》（Biomacromolecules）期刊上。原標題為：
《Recombinant Spidroins Fully Replicate Primary Mechanical Properties of Natural Spider Silk》
