人諾如病毒衣殼蛋白翻譯後修飾的作用是什麼？

3月21日，國際著名雜誌Nature Communications雜誌刊登了德國呂貝克大學結構和細胞生物學中心Thomas Peters課題組的論文，如下圖。該研究揭示了位於HBGA結合位點抗原環上的天冬醯胺373轉化為異天冬氨酸殘基在諾如病毒感染和免疫識別中的重要作用。

人類諾如病毒與組織血型抗原(HBGA)的結合對感染至關重要，但這一結合事件如何促進宿主細胞的感染尚不清楚。

研究者利用質譜和晶體學支持的蛋白質NMR實驗來研究HBGA與流行病毒株(GII.4)的P-結構域的結合。研究報告了位於HBGA結合位點的抗原環上的天冬醯胺373高度選擇性地轉化為異天冬氨酸殘基。這種自發的翻譯後修飾(PTM)在生理溫度下估計為幾天的半衰期，與HBGA的存在無關，但顯著影響HBGA的識別。

序列的保守性和PTM的表面暴露位置表明，該PTM在許多諾如病毒的感染和免疫識別中起著重要的作用。

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