新的冠狀病毒突變到底是怎麼回事？會帶來什麼影響？
最近，一種新的冠狀病毒變種的出現，重新激起了人們對該病毒中被稱為「刺突蛋白（spike protein）」的部分的興趣。
與其他密切相關的突變體相比，這種新的突變體對刺突蛋白有幾種特殊的變化 —— 這就是為什麼它比我們之前觀察到的其他無害的病毒變化更令人關注的原因之一。新的突變可能會改變刺突的生物化學特徵，並可能影響病毒的傳播能力。
這種刺突蛋白也是當前COVID-19疫苗的基礎，這些疫苗試圖產生針對它的免疫反應。但刺突蛋白（spike protein）到底是什麼？為什麼它如此重要？
細胞入侵者
在寄生蟲的世界裡，許多細菌或真菌病原體可以在沒有宿主細胞感染的情況下自行存活。但病毒不能。相反，它們必須進入細胞內才能複製，在那裡它們使用細胞自身的生化機制來構建新的病毒顆粒，並傳播到其他細胞或個人。
我們的細胞已經進化來抵禦這種入侵。細胞生命對入侵者的主要防禦之一是它的外層，它由一層脂肪層組成，脂肪層包含了構成細胞的所有酶、蛋白質和DNA。
由於脂肪的生化性質，它的外表面帶著高度的負電荷，具有很強的排斥性。病毒必須穿過這道屏障才能進入細胞。
SARS-CoV-2是如何進入細胞並繁殖的。
像細胞生命一樣，冠狀病毒本身也被稱為「包膜」的脂肪膜包圍。 為了進入細胞內部，被膜病毒利用蛋白質（或糖蛋白，因為它們經常被滑糖分子覆蓋）將其自身的膜融合到細胞的膜上，並接管細胞。
冠狀病毒的刺突蛋白就是其中一種病毒糖蛋白。埃博拉病毒有一個，流感病毒有兩個，單純皰疹病毒有五個。
刺突的結構
這種刺突蛋白由1273個氨基酸組成的線性鏈組成，整齊地摺疊成一個結構，上面點綴著多達23個糖分子。刺蛋白喜歡粘在一起，三個獨立的刺突分子相互結合，形成一個功能上的「三聚體」單元。
這種刺突可以細分為不同的功能單元，稱為結構域，這些結構域可以完成蛋白質的不同生化功能，比如，與靶細胞結合，與細胞膜融合，並允許刺突停留在病毒包膜上。
刺突蛋白由執行不同功能的不同部分組成。
SARS-CoV-2的刺突蛋白附著在近似球形的病毒顆粒上，嵌入在包膜內並向外突出，時刻準備粘附在毫無防備的細胞上。估計每個病毒大約有26個刺突三聚體。
其中一個功能單元會與我們細胞表面的一種名為ACE2的蛋白質結合，觸發病毒顆粒的攝取，最終導致膜融合。刺突還參與了其他過程，如裝配，結構穩定性和免疫逃避。
疫苗 VS 刺突蛋白
由於刺突蛋白對病毒至關重要，許多抗病毒疫苗或藥物都以病毒糖蛋白為靶點。
對於SARS-CoV-2而言，疫苗（比如，輝瑞/BioNTech和Modelna生產的疫苗）會指示我們的免疫系統製造我們自己版本的刺突蛋白，這發生在免疫產生後不久。在我們的細胞內產生刺突信號，然後開始保護性抗體和T細胞的產生過程。
SARS-CoV-2的刺突蛋白最令人關注的特徵之一是，它在病毒進化過程中如何隨時間移動或改變。在病毒基因組中編碼的蛋白質可以隨著病毒的進化發生突變，並改變其生化特性。
大多數突變都是無益的，要麼阻止刺突蛋白的工作，要麼對其功能沒有影響。但一些變化可能會使新版本的病毒具有選擇性優勢，使其更具傳播性或傳染性。
發生這種情況的一種可能方式是，刺突蛋白的一部分發生突變，阻止保護性抗體與之結合。另一種方式是讓這些刺對我們的細胞「更有粘性」。
這也就是為什麼改變刺突功能的新突變，特別值得關注！它們可能會影響我們如何控制SARS-CoV-2的傳播。這次，在英國和其他地方發現的新變種，刺突和進入細胞的蛋白質部分都有突變。
科學家們將繼續在實驗室進行測試，以確定這些突變是否以及如何顯著改變刺突，以及我們目前的控制措施是否仍然有效。
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