廈門大學生科院韓愛東教授最新JBC文章

2016年07月02日訊 這項揭示了腺病毒蛋白E1A抑制乙醯轉移酶KAT2B（也稱為PCAF）的組蛋白乙醯轉移酶（HAT）活性的分子機制，是一個典型的病毒蛋白調控宿主細胞的表觀遺傳的例子。

廈門大學生科院韓愛東教授課題組7月2日在《The Journal of Biological Chemistry》上發表了題為「Competitive Inhibition of Lysine Acetyltransferase 2B by aSmall Motif of the Adenoviral Oncoprotein E1A」的研究論文。

腺病毒自身不具備複製功能，專門寄生於宿主細胞，藉助宿主的複製系統獲取生命活動所需要的物質和能量完成自身的增殖。腺病毒的一個早期蛋白E1A與宿主體內多種轉錄激活因子、抑制因子、細胞周期調控因子互相作用，完成自身增殖的同時促進細胞增長，但阻止細胞分化。

E1A蛋白含有四個保守區域CR1、CR2、CR3和CR4。韓愛東課題組定義了E1A的氮端還含有一個大約33個氨基酸組成的基序，稱之為cNM（conserved N-terminal motif）。他們發現cNM雖小，但它是E1A中行使抑制功能的主要部分。他們還發現cNM通過疏水作用力乙醯結合輔酶A的結合口袋，而抑制PCAF乙醯轉移酶的活性。cNM基序與輔酶A之間存在直接競爭的關係，但並不影響組蛋白子底物H3的結合，阻止乙醯輔酶A的進入，從而抑制PCAF對組蛋白H3在K9和K14的乙醯化修飾。這些結論還得到了點突變實驗以及計算機模擬的支持。

E1A作為一種輔因子阻斷劑，抑制組蛋白乙醯轉移酶PCAF HAT活性的分子機制，以清晰詳實的實驗證據表明了cNM結構域是E1A這個多功能的蛋白行使抑制功能時的關鍵部分，澄清了該領域內幾十年來人們對E1A相互矛盾的認識。同時該研究成果也為開發PCAF的抑制劑提供了一種新思路。

該論文主要由博士研究生史沙沙、博士研究生劉珂和碩士研究生陳彥恆承擔，是由韓愛東實驗室 （生物化學），紀志粱實驗室（生物信息學）和陳瑞川實驗室（細胞生物學）等合作完成的。

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