結構生物學解出的結構和體內實際結構相比存在多少差異？

趕時間，簡單回答一下。

籠統來說，結構生物學解出的結構與所謂「真實的」結構之間的確可能存在差異，但這個差異往往不會影響對於其生物學功能的解讀與分析。也就是說，即便存在這個差異，結構生物學獲得的認知仍然是足夠精確的，比通過各種電泳方法等等實驗給出的間接證據要精確得多。

在目前結構生物學的三大方法中，最主要的X射線晶體學得出的是晶體內所有不對稱單位內生物大分子的平均結構，因此往往要冠以「晶體結構」的稱謂，加以明示。這種平均結構本身存在方法系統帶來的平均化問題，無法逾越；另一方面，晶體堆積的力量會導致蛋白質等生物大分子在晶格內處於一種輕微承力受壓的狀態，這也使其結構與自由的溶液狀態有所不同。但是這些差異主要發生在蛋白質表面靈活性較高的部位，而非其穩固、保守的區域，因此，只要在功能分析時加以注意，是不會有影響的。

NMR方法則與X射線晶體學方法恰恰相反，得到的是自由的溶液狀態結構，且有多個狀態。其中更具體的細節問題我不是很清楚。

最近得到了迅猛發展的冷凍電鏡方法，與晶體學方法有點異曲同工，同樣是平均結構，因而同樣有靈活性較大區域被平均化的問題。

此外，冷凍電鏡方法和目前主流的晶體學方法都要對樣品進行冷凍（100K以下）。有研究指出，這樣的低溫環境也會對結構有輕微的影響。

總體來講，上述各類影響當中，比較容易被人忽視的那些，往往尺度都在0.1埃（0.01納米）左右，只要不討論過分細節的問題（比如在0.1埃水平上比較鍵長），其分析都是能夠站得住腳的。而那些不易被人們忽視的問題，都通過解析度、B因子等指標進行了標定，往往是文章審稿人會對相關不合理的分析提出疑問的重要依據。

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